Le cellule umane richiedono piccole quantità di rame per svolgere processi biologici vitali. Affinché le cellule tumorali crescano e si diffondano nel corpo, usano le proteine che legano loro il rame. Gli studi hanno dimostrato che il livello di rame nelle cellule tumorali e nel siero del sangue dei malati di cancro è elevato e la conclusione è che le cellule tumorali hanno bisogno di più rame rispetto alle cellule sane. Livelli più elevati di rame significano anche proteine leganti il rame più attive.
–Pertanto, queste proteine sono molto interessanti da studiare quando si tratta dello sviluppo del cancro e una conoscenza più approfondita su di esse potrebbe portare a nuovi obiettivi per il trattamento della malattia, afferma Pernilla Whitting Stavshead, professore di biologia chimica alla Chalmers.
La maggior parte di loro muore per metastasi
La maggior parte dei decessi per cancro sono dovuti a metastasi e tumori figli, che si formano in diversi punti del corpo, ad esempio nel fegato o nei polmoni. Una proteina chiamata Memo1 fa parte di molti dei sistemi di segnalazione utilizzati dalle cellule tumorali per poter crescere e diffondersi. Ricerche precedenti hanno dimostrato che quando il gene Memo1 viene interrotto nelle cellule del cancro al seno, la loro capacità di diffondersi è ridotta.
Un gruppo di ricerca di Chalmers ha voluto approfondire la relazione tra Memo1 e il rame. In un nuovo studio pubblicato sulla rivista scientifica PNAS, i ricercatori hanno esaminato la capacità della proteina Memo1 di legare gli ioni rame attraverso una serie di esperimenti in provetta. Hanno scoperto che la proteina lega solo la forma ridotta di rame. È la forma più comune di rame che si trova nelle cellule viventi. È una scoperta importante perché la riduzione del rame, nonostante la necessità del minerale nell’organismo, contribuisce anche alle reazioni redox (una reazione chimica in cui una sostanza viene ridotta mentre un’altra viene ossidata) che danneggiano – o addirittura uccidono – le cellule. I ricercatori hanno scoperto che quando Memo1 si lega al rame, le reazioni redox tossiche del metallo vengono bloccate.
I tumori hanno bisogno di molto rame
– Questo significa il rischio che il tumore dipenda da molto rame perché può portare a reazioni chimiche dannose per le cellule tumorali. Riteniamo che Memo1, legando il rame quando necessario, protegga le cellule tumorali in modo che possano continuare a vivere e diffondersi, afferma Pernilla Wittung-Stafshede, uno degli autori principali dello studio.
I ricercatori hanno anche visto che Memo1 potrebbe formare un’associazione – un complesso – con un’altra proteina legante il rame che si trova nelle nostre cellule – Atox1. È un trasportatore di rame intracellulare e il gruppo di ricerca ha precedentemente dimostrato che Atox1, ma con l’aiuto del rame, contribuisce alla capacità delle cellule del cancro al seno di muoversi e formare metastasi. Presi insieme, i risultati del nuovo studio suggeriscono che il rame e le proteine che legano il rame potrebbero essere un bersaglio per la terapia del cancro
Possiamo vedere come gli ioni di rame si muovono tra Memo1 e Atox1 nelle provette e quando osserviamo le cellule del cancro al seno, possiamo mostrare che le due proteine sono vicine l’una all’altra. Sulla base di ciò, abbiamo concluso che lo scambio di rame tra le proteine può verificarsi nelle cellule tumorali e nelle provette, afferma Pernilla Wittung-Stafshede.
Apre la porta a nuovi trattamenti
I ricercatori ora vogliono andare avanti con ulteriori studi su come gli ioni rame si legano a Memo1 e se questo legame sia strettamente correlato allo sviluppo del cancro.
Quando espandiamo le nostre conoscenze di base sul ruolo delle proteine che legano il rame nelle cellule tumorali, apriamo anche la porta a nuovi trattamenti, afferma Pernilla Wittung-Stafshede.
Materiale scientifico:
Memo1 lega gli ioni rame ridotti, interagisce con Copperchaperone Atox1 e protegge dall’attività redox del rame in vitro, (Xiaolu Zhang, Gulshan R. Walke, Istvan Horvath, Ranjeet Kumar, Stéphanie Blockhuys, Stellan Hplgersson, Paul H. Walton, Pernilla Wittung Stafshede), PNAS.
Contatto:
Pernilla Wittung-Stafshede, Professore, Dipartimento di Biologia e Biotecnologie, Chalmers University of Technology, [email protected]
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