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Nuove conoscenze dettagliate sulle proteine ​​dannose possono essere utili nella lotta contro il morbo di Alzheimer

Con l’aiuto dei raggi X e della diffusione dei neutroni, un team di ricerca a Lund ha mappato con successo la struttura fibrosa della proteina beta-amiloide 42, che contribuisce al morbo di Alzheimer. La nuova conoscenza potrebbe essere un pezzo importante del puzzle nella futura ricerca di farmaci efficaci.

Nella malattia di Alzheimer, le cellule nervose del cervello scompaiono, il che porta a problemi di memoria e difficoltà nell’interpretazione delle impressioni. All’inizio, le escrescenze delle cellule e dei punti di contatto vengono distrutte, ma nel tempo l’intero neurone muore. Nel cervello di una persona con grave morbo di Alzheimer, ci sono placche di proteine ​​dannose beta-amiloide e tau, nonché piccoli grumi chiamati oligomeri. Il ricercatore non è stato ancora in grado di dimostrare esattamente come vengono create le placche di beta-amiloide, disponibili in molte varianti diverse. È noto che le strutture filamentose della proteina, le cosiddette fibrille, sono costituite da filamenti ritorti con due copie del peptide in ciascun piano. Ma in un nuovo studio pubblicato negli Atti della National Academy of Sciences, PNAS, un gruppo di ricerca dell’Università di Lund può rivelare che ogni fibra è composta da due filamenti, i cosiddetti filamenti.

Una comprensione più profonda di come sono strutturate e realizzate le fibre può aiutarci a sviluppare farmaci che prevengono la formazione e la diffusione di oligomeri dannosi, afferma Veronica Latanzi, studentessa di dottorato in chimica presso l’Università di Lund.

Per studiare in dettaglio la beta-amiloide 42, il team di ricerca ha condotto esperimenti avanzati di diffusione di raggi X e neutroni presso il Centro di chimica di Lund e l’Istituto Paul Scherer in Svizzera. Grazie al modello di dispersione generato in laboratorio, i ricercatori sono stati in grado di identificare una serie di caratteristiche finora sconosciute della proteina.

“Oltre a dimostrare che le fibre formate in condizioni pure sono costituite da due filamenti con quattro molecole peptidiche a ciascun livello, siamo stati in grado di identificare residui di amminoacidi sulla superficie della fibra stessa”, afferma Veronica Latanzi.

Il morbo di Alzheimer è una malattia in rapida crescita che causa grandi sofferenze sia alle persone colpite che ai loro parenti. Questa estate, la US Drug Administration ha approvato il primo farmaco per alleviare i sintomi. Aducanumab è un anticorpo che reindirizza la beta-amiloide, che limita la formazione di oligomeri tossici.

Ma oggi i quasi 50 milioni di persone che soffrono di questa demenza incurabile hanno bisogno di farmaci più efficaci. Spero che il nostro studio sia un piccolo pezzo del puzzle in questo lavoro, dice Veronica Latanzi.

Lo studio è stato pubblicato sulla rivista scientifica Proceedings of the National Academy of Sciences PNAS: Amiloide (42 struttura fibrosa basata sulla dispersione ad angolo ridotto)

Per maggiori informazioni contattare:

Veronica Latanzi, dottoranda (lingua inglese)

Dipartimento di Biochimica e Biologia Strutturale, Università di Lund

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